Myofilament - Myofilament

Myofilament
Myofilament
Detaljer
Del av	Myofibril
Identifikatorer
Latin	myofilamentum
TH	H2.00.05.0.00006
FMA	67897
Anatomiske termer for mikroanatomi [ rediger på Wikidata ]

Myofilamenter er de to proteinfilamentene til myofibriller i muskelceller . De to proteinene er myosin og aktin og er de kontraktile proteinene som er involvert i muskelsammentrekning . De to filamentene er tykke, hovedsakelig sammensatt av myosin, og tynne består hovedsakelig av aktin.

Typer muskelvev er striert skjelettmuskulatur og hjertemuskulatur , skråstribet muskel (finnes hos noen virvelløse dyr ) og ikke-striatert glatt muskel . Ulike arrangementer av myofilamenter skaper forskjellige muskler. Striert muskel har tverrgående bånd av filamenter. I skråstripet muskel er filamentene forskjøvet. Glatt muskel har uregelmessige arrangementer av filamenter.

Struktur

Muskelfiber som viser tykke og tynne myofilamenter av en myofibril .

Det er tre forskjellige typer myofilamenter: tykke, tynne og elastiske filamenter.

• Tykke filamenter består hovedsakelig av proteinet myosin . Hver tykk filament er omtrent 15 nm i diameter, og hver er laget av flere hundre myosinmolekyler. Et myosinmolekyl er formet som en golfklubb, med en hale som er dannet av to sammenflettede kjeder og et dobbeltkulehodet stikker ut fra det i en vinkel. Halvparten av myosinhodene vinkel mot venstre og halvparten vinkel mot høyre, og skaper et område i midten av filamentet kjent som M-regionen eller bar sone .
• Tynne filamenter, er 7 nm i diameter, og består hovedsakelig av proteinet aktin , spesielt filamentholdig F-aktin . Hver F-aktinstreng består av en streng med underenheter kalt globulær G-aktin . Hver G-aktin har et aktivt sted som kan binde seg til hodet til et myosinmolekyl. Hver tynn filament har også omtrent 40 til 60 molekyler tropomyosin , proteinet som blokkerer de aktive stedene i de tynne filamentene når muskelen er avslappet. Hvert tropomyosinmolekyl har et mindre kalsiumbindende protein kalt troponin bundet til det. Alle tynne filamenter er festet til Z-linjen .
• Elastiske filamenter, 1 nm i diameter, er laget av titin , et stort fjærende protein. De løper gjennom kjernen i hver tykk filament og forankrer den til Z-linjen, endepunktet for en sarkomer . Titin stabiliserer også det tykke filamentet, mens det sentreres mellom de tynne filamentene. Det hjelper også med å forhindre overstrekking av det tykke filamentet, rekyler som en fjær når en muskel strekkes.

Funksjon

Proteinkomplekset sammensatt av aktin og myosin, kontraktile proteiner, blir noen ganger referert til som actomyosin . I tverrstripet skjelett og hjertemuskel , aktin og myosin filamenter som hver har en bestemt og konstant lengde i størrelsesorden noen få mikrometer, langt mindre enn lengden av det langstrakte muskelcelle (opp til flere centimeter i tilfelle av humane skjelettmuskelceller ).). Filamentene er organisert i gjentatte underenheter langs myofibrilens lengde. Disse underenhetene kalles sarkomerer .

Den kontraktile naturen til dette proteinkomplekset er basert på strukturen til de tykke og tynne filamentene. Det tykke filamentet, myosin , har en struktur med to hoder, med hodene plassert i motsatte ender av molekylet. Under muskelsammentrekning fester hodene til myosinfilamentene motsatt orienterte tynne filamenter, aktin , og trekker dem forbi hverandre. Virkningen av myosinfesting og aktinbevegelse resulterer i forkortelse av sarkomeren. Muskelkontraksjon består av samtidig forkortelse av flere sarkomerer.

Muskelfiberkontraksjon

Axonterminalen til et motorisk nevron frigjør nevrotransmitteren , acetylkolin , som diffunderer over den synaptiske kløften og binder seg til muskelfibermembranen. Dette depolariserer muskelfibermembranen, og impulsen beveger seg til musklens sarkoplasmatiske retikulum via de tverrgående tubuli. Kalsiumioner frigjøres deretter fra det sarkoplasmatiske retikulum til sarkoplasma og bindes deretter til troponin . Troponin og det tilhørende tropomyosin gjennomgår en konformasjonsendring etter kalsiumbinding og avslører myosinbindingsstedene for aktin , det tynne filamentet. Filamentene til aktin og myosin danner deretter bindinger. Etter binding trekker myosin aktinfilamenter mot hverandre, eller innover. Dermed oppstår muskelsammentrekning, og sarkomeren forkortes etter hvert som denne prosessen finner sted.

Muskelfiberavslapping

Den enzym acetylcholinesterase bryter ned acetylkolin og denne opphører muskelfiber stimulering. Aktiv transport flytter kalsiumioner tilbake til muskelfiberens sarkoplasmatiske retikulum. ATP får bindingen mellom aktin og myosinfilamenter til å bryte. Troponin og tropomyosin går tilbake til sin opprinnelige konformasjon og blokkerer derved bindingssteder på aktinfilamentet. Muskelfiberen slapper av og hele sarkomeren forlenges. Muskelfiberen er nå forberedt på neste sammentrekning.

Svar på trening

Endringene som skjer i myofilamentet som svar på trening har lenge vært et tema for treningsfysiologer og idrettsutøvere som er avhengige av sin forskning for de mest avanserte treningsteknikkene. Idrettsutøvere på tvers av et spekter av sportsbegivenheter er spesielt interessert i å vite hvilken type treningsprotokoll som vil resultere i maksimal kraftgenerering fra en muskel eller et sett med muskler, så mye oppmerksomhet har blitt gitt til endringer i myofilamentet under anfall av kroniske og akutte former for trening.

Mens den nøyaktige mekanismen for myofilamentendring som svar på trening fremdeles blir undersøkt hos pattedyr, har noen interessante ledetråder blitt avslørt hos fullblodshestene . Forskere studerte tilstedeværelsen av mRNA i hestens skjelettmuskulatur på tre forskjellige tidspunkter; umiddelbart før trening, umiddelbart etter trening og fire timer etter trening. De rapporterte statistisk signifikante forskjeller i mRNA for gener som er spesifikke for produksjon av aktin . Denne studien gir bevis på mekanismene for både umiddelbar og forsinket myofilamentrespons på trening på molekylært nivå.

Mer nylig har myofilamentproteinendringer blitt studert hos mennesker som respons på motstandstrening. Igjen, forskere er ikke helt klare om de molekylære endringsmekanismene, og en endring av fiber-sammensetning i myofilamentet er kanskje ikke svaret mange idrettsutøvere lenge har antatt. Denne studien så på muskelspesifikke spenninger i quadriceps femoris og vastus lateralis av førti-to unge menn. Forskere rapporterer en 17% økning i spesifikk muskelspenning etter en periode med motstandstrening, til tross for en nedgang i tilstedeværelsen av MyHC, myosin heavy-chain. Denne studien konkluderer med at det ikke er noen klar sammenheng mellom sammensetning av fibertype og muskelspenning in vivo, og det var heller ikke tegn på myofilamentpakning i de trente musklene.

Undersøkelser

Andre lovende forskningsområder som kan belyse den nøyaktige molekylære naturen til treningsindusert proteinomdannelse i muskler, kan være studiet av relaterte proteiner involvert i cellearkitektur, som desmin og dystrofin . Disse proteiner antas å gi det cellulære stillaset som er nødvendig for at aktin-myosinkomplekset skal gjennomgå sammentrekning. Forskning på desmin avslørte at dets tilstedeværelse økte sterkt i en testgruppe utsatt for motstandstrening, mens det ikke var tegn på desmin -økning med utholdenhetstrening. I følge denne studien var det ingen påviselig økning i dystrofin i motstands- eller utholdenhetstrening. Det kan være at treningsinduserte myofilamentendringer involverer mer enn de kontraktile proteinene aktin og myosin.

Mens forskningen på ombygging av muskelfibre pågår, er det allment aksepterte fakta om myofilamentet fra American College of Sports Medicine. Det antas at en økning i muskelstyrke skyldes en økning i muskelfiberstørrelse, ikke en økning i antall muskelfibre og myofilamenter. Imidlertid er det noen bevis på at satellittceller fra dyr differensieres til nye muskelfibre og ikke bare gir muskelceller en støttefunksjon.

Den svekkede kontraktile funksjonen til skjelettmuskulaturen er også knyttet til tilstanden til myofibriller. Nyere studier tyder på at disse forholdene er assosiert med endret enkeltfiberytelse på grunn av redusert ekspresjon av myofilamentproteiner og/eller endringer i myosin-aktin tverrbro-interaksjoner. Videre er tilpasninger på mobil- og myofilamentnivå relatert til redusert ytelse av hele muskler og hele kroppen.

Referanser

Eksterne linker

• Diagrammer og forklaringer på biomol.uci.edu