Beta -keratin - Beta-keratin

β-keratin eller beta-keratin er medlem av en strukturell proteinfamilie som finnes i epidermis av reptiler og fugler . β-keratiner ble navngitt slik fordi de er komponenter i epidermal stratum corneum rik på stablet β plisserte ark , i motsetning til alfa-keratiner , mellomliggende filamentproteiner som også finnes i stratum corneum og rike på alpha helices . Fordi nøyaktig bruk av begrepet keratin er begrenset til alfa-keratinene, blir begrepet "beta-keratiner" i nyere arbeider erstattet av " corneous beta-proteiner " eller " keratin-assosierte beta-proteiner. "

β-keratiner legger mye mer stivhet til reptilhuden enn alfa-keratiner alene gjør til pattedyrhud . β-keratiner er impregnert inn i stratum corneum i reptilhuden, noe som gir vanntetting og forhindring av uttørking .

De skalaer , nebb , klør og fjær av fugler inneholde β-keratin av avian familien. Fylogenetiske studier av β-keratinsekvenser viser at ß-keratiner av fjær utviklet seg fra skala β-keratiner. Skalaen β-keratiner danner basalgruppen hos fugler. Duplisering og divergenshendelser førte deretter til klo-β-keratingener, og ytterligere rekombinasjon resulterte i nye fjær- og fjærlignende aviære β-keratingener. Bevis for disse dupliseringshendelsene kommer fra korrelasjonen mellom fjær β-keratinkledestruktur og deres genomiske loci.

Endringer i β-keratiner kan også ha påvirket utviklingen av motorflyging. En nylig studie som brukte molekylære dateringsmetoder for å koble utviklingen av aviære β-keratingener generelt til fjærens, avslører spesielt at den aviære β-keratinfamilien begynte å avvike fra krokodillefamilien for 216 millioner år siden. Den fant også ut at ß-keratin-fjærfamilien ikke begynte å avvike før for 125 millioner år siden, en dato som er i samsvar med fuglens adaptive stråling under kritt . β-keratiner som finnes i moderne fjær har økt elastisitet, en faktor som kan ha bidratt til deres rolle i flukt. Dermed ville fjærede slektninger til fugler som Anchiornis og Archaeopteryx , hvis flyegenskaper er blitt stilt spørsmålstegn ved, hatt β-keratiner av fugl, men ikke fjær.

Den lille alvarezsaurid dinosauren Shuvuuia deserti viser tegn på en featherlike hud dekker . Analyse av Schweitzer et al. (1999) viste at disse fjærlignende strukturene besto av beta-keratin. Dette har siden blitt tilbakevist av Saitta et al., Og fant at fibrene som ble analysert i stedet besto av uorganisk kalsiumfosfat, noe som fremgår av fluorescens under krysspolarisert lys. Signaler fra immunhistokjemiske analyser på fossile prøver er utsatt for falske positiver og må brukes med forsiktighet når det gjelder geologiske prøver.

Referanser

Eksterne linker

• beta-Keratins ved US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)

Det er to hovedformer for keratin, alfa-keratin og beta-keratin. Alfa-keratin er sett hos mennesker og andre pattedyr, beta-keratin er tilstede hos fugler og krypdyr. Beta-keratin er vanskeligere enn alfa-keratin. Strukturelt har alfa-keratin alfa-spiralformet spolestruktur mens beta-keratin har vridd beta-arkstruktur. B Når det gjelder β-ark, tillater dette sterisk uhindret hydrogenbinding mellom amino- og karboksylgruppene av peptidbindinger på tilstøtende proteinkjeder, forenkle deres tette justering og sterke binding. Fiberholdige keratinmolekyler kan vri seg rundt hverandre for å danne spiralformede mellomliggende filamenter.

Den sekundære strukturen til silke er et eksempel på betaplettet ark. I denne strukturen er individuelle proteinkjeder justert side om side med hver annen proteinkjede justert i motsatt retning. Kjedene er parallelle, med vekslende C → N -retning. Proteinkjedene holdes sammen ved intermolekylær hydrogenbinding, det vil si hydrogenbinding mellom amidgrupper i to separate kjeder. Denne intermolekylære hydrogenbindingen i det beta-foldede arket står i kontrast til den intramolekylære hydrogenbindingen i alfa-helixen.

Hydrogenet på amidet i en proteinkjede er hydrogenbundet til amidoksygenet i den nærliggende proteinkjeden. Den plisserte arkeffekten oppstår fra det faktum at amidstrukturen er plan mens "bøyene" oppstår ved karbonet som inneholder sidekjeden.

"Sidekjeden" R -gruppene i silke er ikke veldig klumpete. Den grunnleggende primære strukturen til silke består av en seks aminosyreenhet som gjentar seg selv. Sekvensen der hver annen enhet er glycin i silke er: -gly-ala-gly-ala-gly-ala-. Selv om glycin og alanin utgjør 75-80% av aminosyrene i silke, er ytterligere 10-15% serin og de siste 10% inneholder store sidekjeder som i tyr, arg, val, asp og glu.