Ferredoksin - Ferredoxin
Ferredoksiner (fra latinsk ferrum : jern + redoks , ofte forkortet "fd") er jern -svovelproteiner som formidler elektronoverføring i en rekke metabolske reaksjoner. Begrepet "ferredoksin" ble laget av DC Wharton fra DuPont Co. og anvendt på "jernproteinet" som først ble renset i 1962 av Mortenson, Valentine og Carnahan fra den anaerobe bakterien Clostridium pasteurianum .
Et annet redoksprotein, isolert fra spinatkloroplaster , ble betegnet "kloroplastferredoksin". Kloroplastferredoksinet er involvert i både sykliske og ikke-sykliske fotofosforyleringsreaksjoner ved fotosyntese . Ved ikke-syklisk fotofosforylering er ferredoksin den siste elektronakseptoren og reduserer dermed enzymet NADP + reduktase. Den aksepterer elektroner produsert fra sollys -opphisset klorofyll og overfører dem til enzymet ferredoksin: NADP + oksidoreduktase EC 1.18.1.2 .
Ferredoksiner er små proteiner som inneholder jern- og svovelatomer organisert som jern -svovelklynger . Disse biologiske " kondensatorene " kan ta imot eller utlade elektroner, med effekten av en endring i oksidasjonstilstanden til jernatomene mellom +2 og +3. På denne måten fungerer ferredoksin som et elektronoverføringsmiddel i biologiske redoksreaksjoner .
Andre bio -uorganiske elektrontransportsystemer inkluderer rubredoksiner , cytokromer , blå kobberproteiner og de strukturelt beslektede Rieske -proteinene .
Ferredoksiner kan klassifiseres i henhold til arten av deres jern -svovelklynger og etter sekvenslikhet.
Bioenergi av ferredoksiner
Ferredoksiner utfører vanligvis en enkelt elektronoverføring.
Fd0
okse+ e - Fd -
rød
Noen få bakterielle ferredoksiner (av typen 2 [4Fe4S]) har imidlertid to jernsvovelklynger og kan utføre to elektronoverføringsreaksjoner. Avhengig av proteinets sekvens kan de to overføringene ha nesten identiske reduksjonspotensialer, eller de kan være vesentlig forskjellige.
Fd0
okse+ e - Fd -
rød
Fd-
rød+ e - Fd 2−
rød
Ferredoksiner er en av de mest reduserende biologiske elektronbærerne. De har vanligvis et midtpunktspotensial på -420 mV. Reduksjonspotensialet til et stoff i cellen vil avvike fra dets midtpunktspotensial avhengig av konsentrasjonene av dets reduserte og oksyderte former. For en elektronreaksjon endres potensialet med rundt 60 mV for hver effekt på ti endringer i forholdet mellom konsentrasjonen. For eksempel, hvis ferredoksinbassenget er rundt 95% redusert, vil reduksjonspotensialet være rundt -500 mV. Til sammenligning har andre biologiske reaksjoner stort sett mindre reduserende potensialer: for eksempel den primære biosyntetiske reduktanten i cellen, har NADPH et cellulært redokspotensial på -370 mV ( E
0 = -320 mV).
Avhengig av sekvensen til det støttende proteinet har ferredoksiner et reduksjonspotensial fra rundt -500mv til -340 mV. En enkelt celle kan ha flere typer ferredoksiner hvor hver type er innstilt for å utføre forskjellige reaksjoner optimalt.
Reduksjon av ferredoksin
De sterkt reduserende ferredoksinene reduseres enten ved å bruke et annet sterkt reduksjonsmiddel, eller ved å bruke en energikilde for å "booste" elektroner fra mindre reduserende kilder til ferredoksinet.
Direkte reduksjon
Reaksjoner som reduserer Fd inkluderer oksidasjon av aldehyder til syrer som glyseraldehyd til glyseratreaksjon (-580 mV), karbonmonoksyddehydrogenasereaksjonen (-520 mV) og 2-oksosyren: Fd Oksidoreduktasereaksjoner (-500 mV) som reaksjon utført av pyruvat -syntase .
Membranpotensialkoblet reduksjon
Ferredoksin kan også reduseres ved å bruke NADH (-320 mV) eller H
2(-414 mV), men disse prosessene er koblet til forbruket av membranpotensialet for å drive "boosting" av elektroner til tilstanden med høyere energi. Den Rnf Komplekset er et utbredt membranprotein i bakterier som reversibelt overfører elektronene mellom NADH og ferredoksin mens pumping Na+
eller H.+
ioner over membranen. Det kjemiosmotiske potensialet til membranen forbrukes for å drive den ugunstige reduksjonen av Fd
okseav NADH. Denne reaksjonen er en vesentlig kilde til Fd-
rødi mange autotrofe organismer. Hvis cellen vokser på underlag som gir overflødig Fd-
rød, Rnf -komplekset kan overføre disse elektronene til NAD+
og lagre den resulterende energien i membranpotensialet. Energikonverterende hydrogenaser (Ech) er en familie av enzymer som reversibelt kobler overføringen av elektroner mellom Fd og H
2mens du pumper H+
ioner over membranen for å balansere energiforskjellen.
Fd0
okse+ NADH + Na+
utenfor Fd2−
rød+ NAD+
+ Na+
inni
Fd0
okse+ H
2+ H+
utenfor Fd2−
rød+ H+
+ H+
inni
Elektronbifurkasjon
Den ugunstige reduksjonen av Fd fra en mindre reduserende elektrondonor kan kobles samtidig med den gunstige reduksjonen av et oksidasjonsmiddel gjennom en elektronbifkureringsreaksjon . Et eksempel på elektronbifkureringsreaksjonen er generering av Fd-
rødfor nitrogenfiksering i visse aerobe diazotrofer . Vanligvis ved oksidativ fosforylering er overføring av elektroner fra NADH til Ubiquinone (Q) koblet til lading av protonens drivkraft. I Azotobacter brukes energien som frigjøres ved å overføre ett elektron fra NADH til Q for å samtidig øke overføringen av ett elektron fra NADH til Fd.
Direkte reduksjon av høyt potensielle ferredoksiner
Noen ferredoksiner har et tilstrekkelig høyt redokspotensial til at de kan reduseres direkte med NADPH. Et slikt ferredoksin er adrenoksin (-274mV) som deltar i biosyntesen til mange pattedyrsteroider. Ferredoksinet Fd3 i røttene til planter som reduserer nitrat og sulfitt har et midtpunktspotensial på -337mV og reduseres også med NADPH.
Fe 2 S 2 ferredoksiner
2Fe-2S jern-svovel klynge bindende domene | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikatorer | |||||||||
Symbol | Fer2 | ||||||||
Pfam | PF00111 | ||||||||
Pfam klanen | CL0486 | ||||||||
InterPro | IPR001041 | ||||||||
PROSIT | PDOC00642 | ||||||||
SCOP2 | 3fxc / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
OPM -protein | 1kf6 | ||||||||
|
Medlemmer av 2Fe – 2S ferredoksin-superfamilien ( InterPro : IPR036010 ) har en generell kjernestruktur bestående av beta (2) -alfa-beta (2), som inkluderer putidaredoksin, terpredoksin og adrenodoksin. De er proteiner av rundt hundre aminosyrer med fire konserverte cysteinrester som 2Fe – 2S -klyngen er ligert til. Denne bevarte regionen finnes også som et domene i forskjellige metabolske enzymer og i multidomain -proteiner, for eksempel aldehydoksydoreduktase ( N -terminal), xantinoksidase ( N -terminal), ftalatdioksygenasereduktase ( C -terminal), succinat dehydrogenase jern -svovel protein ( N -terminal), og metanmonooksygenasereduktase ( N -terminal).
Ferredoksiner av plantetype
En gruppe ferredoksiner, opprinnelig funnet i kloroplastmembraner , har blitt betegnet "kloroplast-type" eller "plantetype" ( InterPro : IPR010241 ). Det aktive senteret er en [Fe 2 S 2 ] klynge, hvor jernatomene er tetraedrisk koordinert både av uorganiske svovelatomer og av svovel av fire konserverte cysteinrester (Cys).
I kloroplaster fungerer Fe 2 S 2 ferredoksiner som elektrondragere i den fotosyntetiske elektrontransportkjeden og som elektrondonorer til forskjellige cellulære proteiner, for eksempel glutamatsyntase, nitritreduktase, sulfittreduktase og syklasen av klorofyllbiosyntese . Siden syklasen er et ferredoksinavhengig enzym, kan dette tilveiebringe en mekanisme for koordinering mellom fotosyntese og kloroplasters behov for klorofyll ved å koble klorofyllbiosyntese til den fotosyntetiske elektrontransportkjeden. I hydroksylerende bakterielle dioksygenasesystemer fungerer de som mellomliggende elektronoverføringsbærere mellom reduktase-flavoproteiner og oksygenase.
Tioredoksinlignende ferredoksiner
Fe 2 S 2 ferredoksin fra Clostridium pasteurianum ( Cp 2FeFd; P07324 ) har blitt anerkjent som en distinkt proteinfamilie på grunnlag av aminosyresekvensen, spektroskopiske egenskaper av jern -svovelklyngen og den unike ligandbytte -evnen til to cysteinligander til [Fe 2 S 2 ] -klyngen. Selv om den fysiologiske rollen til dette ferredoksinet fortsatt er uklar, har en sterk og spesifikk interaksjon mellom Cp 2FeFd og molybden-jernproteinet til nitrogenase blitt avslørt. Homologe ferredoksiner fra Azotobacter vinelandii ( Av 2FeFdI; P82802 ) og Aquifex aeolicus ( Aa Fd; O66511 ) har blitt karakterisert. Krystallstrukturen til Aa Fd er løst. Aa Fd eksisterer som en dimer. Strukturen til Aa Fd monomer er forskjellig fra andre Fe 2 S 2 ferredoksiner. Folden tilhører α+β-klassen, med de første fire β-strengene og to α-helixer som adopterer en variant av tioredoksinfoldingen . UniProt kategoriserer disse som "2Fe2S Shethna-type ferredoksin" -familien.
Adrenodoksin-type ferredoksiner
ferredoksin 1 | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikatorer | |||||||
Symbol | FDX1 | ||||||
Alt. symboler | FDX | ||||||
NCBI -gen | 2230 | ||||||
HGNC | 3638 | ||||||
OMIM | 103260 | ||||||
RefSeq | NM_004109 | ||||||
UniProt | P10109 | ||||||
Andre data | |||||||
Lokus | Chr. 11 q22.3 | ||||||
|
Adrenodoksin (adrenal ferredoksin; InterPro : IPR001055 ), putidaredoksin og terpredoksin utgjør en familie av oppløselige Fe 2 S 2 -proteiner som fungerer som enkeltelektronbærere, hovedsakelig funnet i eukaryote mitokondrier og Proteobakterier . Den menneskelige varianten av adrenodoksin omtales som ferredoksin-1 og ferredoksin-2 . I mitokondriale monooksygenasesystemer overfører adrenodoksin et elektron fra NADPH: adrenodoksinreduktase til membranbundet cytokrom P450 . Hos bakterier overfører putidaredoksin og terpredoksin elektroner mellom tilsvarende NADH-avhengige ferredoksinreduktaser og oppløselige P450-er. De eksakte funksjonene til andre medlemmer av denne familien er ikke kjent, selv om Escherichia coli Fdx er vist å være involvert i biogenese av Fe – S -klynger. Til tross for lav sekvenslikhet mellom adrenodoksintype og ferredoksiner av plantetype, har de to klassene en lignende foldetopologi.
Ferredoksin-1 hos mennesker deltar i syntesen av skjoldbruskhormoner. Det overfører også elektroner fra adrenodoksinreduktase til CYP11A1 , et CYP450 -enzym som er ansvarlig for kolesterol -sidekjede -spaltning. FDX-1 har evnen til å binde seg til metaller og proteiner. Ferredoksin-2 deltar i syntese av hem A og jern-svovel.
Fe 4 S 4 og Fe 3 S 4 ferredoksiner
[Fe 4 S 4 ] ferredoksinene kan videre deles inn i ferredoksiner med lav potensial (bakterietype) og høy potensial (HiPIP) .
Ferredoksiner med lav og høy potensial er relatert til følgende redoksopplegg:
De formelle oksidasjonstallene til jernionene kan være [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ] eller [1Fe 3+ , 3Fe 2+ ] i lav-potensielle ferredoksiner. Oksydasjonstallene til jernionene i ferredoksiner med høy potensial kan være [3Fe 3+ , 1Fe 2+ ] eller [2Fe 3+ , 2Fe 2+ ].
Ferredoksiner av bakteriell type
3Fe-4S bindende domene | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikatorer | |||||||||||
Symbol | Fer4 | ||||||||||
Pfam | PF00037 | ||||||||||
InterPro | IPR001450 | ||||||||||
PROSIT | PDOC00176 | ||||||||||
SCOP2 | 5fd1 / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
OPM -protein | 1kqf | ||||||||||
|
En gruppe Fe 4 S 4 ferredoksiner, opprinnelig funnet i bakterier, har blitt betegnet som "bakterietype". Ferredoksiner av bakterietype kan igjen deles inn i ytterligere grupper, basert på deres sekvensegenskaper. De fleste inneholder minst ett konservert domene, inkludert fire cysteinrester som binder seg til en [Fe 4 S 4 ] klynge. I Pyrococcus furiosus Fe 4 S 4 ferredoksin er en av de konserverte Cys -restene erstattet med asparaginsyre.
Under utviklingen av ferredoksiner av bakteriell type oppstod intrasekvensgeneduplisering, transponering og fusjonshendelser, noe som resulterte i utseende av proteiner med flere jern-svovelsentre. I noen bakterielle ferredoksiner har en av de dupliserte domenene mistet en eller flere av de fire konserverte Cys -restene. Disse domenene har enten mistet sin jern-svovelbindende egenskap eller binder seg til en [Fe 3 S 4 ] klynge i stedet for en [Fe 4 S 4 ] klynge og dicluster-type.
3D-strukturer er kjent for en rekke monokluster og dicluster bakterier av ferredoksiner. Brettet tilhører α+β-klassen, med 2-7 α-helixer og fire β-tråder som danner en fatlignende struktur, og en ekstrudert sløyfe som inneholder tre "proksimale" Cys-ligander i jern-svovelklyngen.
Høy-potensielle jern-svovelproteiner
Høy potensielle jern -svovelproteiner (HiPIP) danner en unik familie av Fe 4 S 4 ferredoksiner som fungerer i anaerobe elektrontransportkjeder. Noen HiPIP har et redokspotensial høyere enn noe annet kjent jern -svovelprotein (f.eks. HiPIP fra Rhodopila globiformis har et redokspotensial på ca. 450 mV). Flere HiPIP -er har så langt blitt karakterisert strukturelt, deres folder tilhører α+β -klassen. Som i andre bakterielle oksygenaser, er [Fe 4 S 4 danner] enhet en kuban-type klynge og ligeres til proteinet via fire Cys-restene.
Menneskelige proteiner fra ferredoksinfamilien
Evolusjon av ferredoksiner
Referanser
Videre lesning
- Bruschi M, Guerlesquin F (1988). "Struktur, funksjon og utvikling av bakterielle ferredoksiner" . FEMS Microbiology Anmeldelser . 4 (2): 155–75. doi : 10.1111/j.1574-6968.1988.tb02741.x . PMID 3078742 .
- Ciurli S, Musiani F (2005). "Høy potensielle jern-svovelproteiner og deres rolle som oppløselige elektronbærere i bakteriell fotosyntese: fortelling om et funn". Fotosynteseforskning . 85 (1): 115–31. doi : 10.1007/s11120-004-6556-4 . PMID 15977063 . S2CID 27768048 .
- Fukuyama K (2004). "Struktur og funksjon av ferredoksiner av plantetype". Fotosynteseforskning . 81 (3): 289–301. doi : 10.1023/B: PRES.0000036882.19322.0a . PMID 16034533 . S2CID 24574958 .
- Grinberg AV, Hannemann F, Schiffler B, Müller J, Heinemann U, Bernhardt R (september 2000). "Adrenodoksin: struktur, stabilitet og elektronoverføringsegenskaper". Proteiner . 40 (4): 590–612. doi : 10.1002/1097-0134 (20000901) 40: 4 <590 :: AID-PROT50> 3.0.CO; 2-P . PMID 10899784 .
- Holden HM, Jacobson BL, Hurley JK, Tollin G, Oh BH, Skjeldal L, et al. (Februar 1994). "Struktur-funksjonsstudier av [2Fe-2S] ferredoksiner". Journal of Bioenergetics and Biomembranes . 26 (1): 67–88. doi : 10.1007/BF00763220 . PMID 8027024 . S2CID 12560221 .
- Meyer J (november 2001). "Ferredoksiner av den tredje typen" . FEBS Letters . 509 (1): 1–5. doi : 10.1016/S0014-5793 (01) 03049-6 . PMID 11734195 . S2CID 8101608 .
Eksterne linker
- InterPro : IPR006057 - 2Fe – 2S ferredoksin subdomene
- InterPro : IPR001055 - Adrenodoksin
- InterPro : IPR001450 - 4Fe – 4S ferredoksin, jern -svovelbinding
- InterPro : IPR000170 - Protein med høyt potensial for jern og svovel
- PDB : 1F37 -Røntgenstruktur av tioredoksinlignende ferredoksin fra Aquifex aeolicus ( Aa Fd)